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基質金屬蛋白酶，基質金屬蛋白酶是一個大家族，因其需要Ca2+、Zn2+等金屬離子作為輔助因子而得名。其家族成員具有相似的結構，一般由5個功能不同的結構域組成 :（1）疏水信號肽序列;（2）前肽區，主要作用是保持酶原的穩定。當該區域被外源性酶切斷后，MMPs酶原被激活;（3）催化活性區，有鋅離子結合位點，對酶催化作用的發揮至關重要;（4）富含脯氨酸的鉸鏈區;（5）羧基末端區，與酶的底物特異性有關。其中酶催化活性區和前肽區具有高度保守性。MMPs成員上述結構的基礎上各有特點。各種MMP間具有一定的底物特異性，但不是的。同一種MMP可降解多種細胞外基質成份，而某一種細胞外基質成分又可被多種MMP降解，但不同酶的降解效率可不同。

人基質金屬蛋白酶4(MMP-4)ELISA試劑盒

Ⅳ型膠原酶為其中重要的一類，它主要有兩種形式，一種被糖化，分子量為92kD，命名為MMP-9;另一種非糖化，分子量為72kD，被稱為MMP-2。當前對MMP-2，MMP-9的研究較深入。
MMP-2基因位于人類染色體16q21，由13個外顯子和12個內含子所組成，結構基因總長度為27kb，與其他金屬蛋白酶不同，MMP-2基因5’旁側序列促進子區域含有2個GC盒而不是TATA盒。活化的MMP-2定位于細胞穿透基質的突出部位，估計其在酶解細胞間基質成分及基底膜的主要成分Ⅳ型膠原中有“鉆頭”的作用。

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此外，已證實MMP-3 和MMP-10能作用于PG、LN、FN、Ⅲ型和Ⅳ型膠原及明膠。且MMP-3能夠激活MMP-1和其他家族成員。MMP-7能作用于明膠和FN。MMP-1的產生范圍較廣，可由基質纖維母細胞、巨噬細胞、內皮細胞、上皮細胞產生。正常情況下MMP-1陽性率很低，但在各種刺激下可高表達。有研究顯示惡性腫瘤中MMP-1高表達與預后相關。
MMPs的活性受到三個水平的調節，即基因轉錄水平，無活性酶前體經蛋白水解作用而激活以及特異性抑制因子（TIMP）的作用。

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